{"id":198,"date":"2026-10-08T10:00:00","date_gmt":"2026-10-08T08:00:00","guid":{"rendered":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/de\/artikel\/was-sind-peptide\/"},"modified":"2026-10-08T10:00:00","modified_gmt":"2026-10-08T08:00:00","slug":"was-sind-peptide","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/artikel\/was-sind-peptide\/","title":{"rendered":"Was sind Peptide? Einfach erkl\u00e4rt: Aufbau, Arten und Herstellung"},"content":{"rendered":"<h2 id=\"kurzantwort-was-sind-peptide\">Kurzantwort: Was sind Peptide?<\/h2>\n<p>Peptide sind kurze Ketten aus Aminos\u00e4uren. Die Bausteine sind durch Peptidbindungen verbunden, und die Kette umfasst meist zwei bis etwa f\u00fcnfzig Aminos\u00e4uren. L\u00e4ngere Ketten hei\u00dfen Proteine. Der K\u00f6rper bildet viele Peptide selbst, zum Beispiel Oxytocin mit 9 und Glucagon mit 29 Aminos\u00e4uren. Im Labor werden Peptide chemisch hergestellt und mit Verfahren wie HPLC und Massenspektrometrie gepr\u00fcft.<\/p>\n<h2 id=\"was-bedeutet-peptid-definition-und-herkunft-des-begriffs\">Was bedeutet Peptid? Definition und Herkunft des Begriffs<\/h2>\n<p>Um 1902 erkannten der Chemiker Emil Fischer und, unabh\u00e4ngig von ihm, der Physiologe Franz Hofmeister, dass Aminos\u00e4uren in Eiwei\u00dfen \u00fcber Amidbindungen verkn\u00fcpft sind. Fischer nannte diese Verkn\u00fcpfung Peptidbindung. Heute versteht man unter einem Peptid jede Kette aus Aminos\u00e4uren, die durch Peptidbindungen verbunden ist, unabh\u00e4ngig davon, woher sie stammt.<\/p>\n<h2 id=\"wie-ist-ein-peptid-aufgebaut\">Wie ist ein Peptid aufgebaut?<\/h2>\n<p>Aminos\u00e4uren sind kleine organische Molek\u00fcle mit einer Aminogruppe und einer Carboxylgruppe. In der Natur kommen 20 Aminos\u00e4uren in Proteinen vor. Verbindet man zwei davon, reagiert die Carboxylgruppe der einen mit der Aminogruppe der anderen. Dabei wird Wasser abgespalten, und es entsteht eine Peptidbindung. Aus zwei Aminos\u00e4uren wird ein Dipeptid, aus drei ein Tripeptid, und so weiter.<\/p>\n<p>Die Reihenfolge der Aminos\u00e4uren hei\u00dft Sequenz. Man liest sie vom Ende mit freier Aminogruppe (N-Terminus) zum Ende mit freier Carboxylgruppe (C-Terminus). Die Sequenz legt fest, welche Form das Molek\u00fcl einnimmt und wie es mit anderen Strukturen in Wechselwirkung tritt. Schon eine einzige ver\u00e4nderte Aminos\u00e4ure ergibt ein anderes Molek\u00fcl. Zur Kurzschreibweise verwendet man f\u00fcr jede Aminos\u00e4ure einen Ein- oder Dreibuchstabencode, etwa Gly f\u00fcr Glycin.<\/p>\n<h2 id=\"was-ist-eine-peptidbindung\">Was ist eine Peptidbindung?<\/h2>\n<p>Chemisch ist die Peptidbindung eine Amidbindung (\u2013CO\u2013NH\u2013). Sie verbindet die Carboxylgruppe einer Aminos\u00e4ure mit der Aminogruppe der n\u00e4chsten. Die Bindung ist stabil und leicht eingeschr\u00e4nkt drehbar. Das ist ein Grund daf\u00fcr, dass Peptidketten bestimmte Formen einnehmen.<\/p>\n<h2 id=\"peptid-oder-protein-wo-liegt-der-unterschied\">Peptid oder Protein: wo liegt der Unterschied?<\/h2>\n<p>Eine scharfe Grenze gibt es nicht. In der Praxis spricht man bis etwa 50 Aminos\u00e4uren von Peptiden und dar\u00fcber von Proteinen. Proteine falten sich meist zu komplexen dreidimensionalen Strukturen, Peptide sind kleiner und oft flexibler. Insulin liegt mit 51 Aminos\u00e4uren genau an dieser Grenze und wird in der Regel noch als Peptidhormon bezeichnet.<\/p>\n<table>\n<tbody>\n<tr>\n<th>\n<\/th>\n<th>\n<p>Peptid<\/p>\n<\/th>\n<th>\n<p>Protein<\/p>\n<\/th>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>\n<p>L\u00e4nge<\/p>\n<\/td>\n<td>\n<p>etwa 2 bis 50 Aminos\u00e4uren<\/p>\n<\/td>\n<td>\n<p>ab etwa 50 Aminos\u00e4uren<\/p>\n<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>\n<p>Molek\u00fclmasse<\/p>\n<\/td>\n<td>\n<p>bis zu einigen tausend Dalton<\/p>\n<\/td>\n<td>\n<p>meist deutlich dar\u00fcber<\/p>\n<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>\n<p>Struktur<\/p>\n<\/td>\n<td>\n<p>oft einfach oder flexibel<\/p>\n<\/td>\n<td>\n<p>meist fest gefaltet<\/p>\n<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>\n<p>Beispiele<\/p>\n<\/td>\n<td>\n<p>Oxytocin (9), Glucagon (29)<\/p>\n<\/td>\n<td>\n<p>Albumin, H\u00e4moglobin<\/p>\n<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<h2 id=\"welche-arten-von-peptiden-gibt-es\">Welche Arten von Peptiden gibt es?<\/h2>\n<p>Nach L\u00e4nge:<\/p>\n<ul>\n<li>\n<p><strong>Oligopeptide<\/strong> mit bis etwa zehn Aminos\u00e4uren.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Polypeptide<\/strong> mit mehr als zehn Aminos\u00e4uren.<\/p>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>Nach Herkunft:<\/p>\n<ul>\n<li>\n<p><strong>Nat\u00fcrliche Peptide<\/strong> kommen in Lebewesen vor, etwa als Hormone, Botenstoffe oder Abwehrstoffe.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Synthetische Peptide<\/strong> werden im Labor aufgebaut. Dazu geh\u00f6ren Nachbildungen nat\u00fcrlicher Peptide und abgewandelte Strukturen.<\/p>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>Nach Form:<\/p>\n<ul>\n<li>\n<p><strong>Lineare Peptide<\/strong> sind offene Ketten.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Zyklische Peptide<\/strong> sind zu einem Ring geschlossen. Das macht sie oft widerstandsf\u00e4higer.<\/p>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>Synthetische Peptide lassen sich gezielt ver\u00e4ndern, etwa durch Aminos\u00e4uren in spiegelbildlicher Form (D-Aminos\u00e4uren), durch Acetylierung am einen oder Amidierung am anderen Ende oder durch angeh\u00e4ngte Fetts\u00e4ureketten. Solche Modifikationen ver\u00e4ndern Stabilit\u00e4t und Eigenschaften des Molek\u00fcls.<\/p>\n<h2 id=\"kollagenpeptide-kosmetikpeptide-und-forschungspeptide-was-ist-der-unterschied\">Kollagenpeptide, Kosmetikpeptide und Forschungspeptide: was ist der Unterschied?<\/h2>\n<p>Das Wort Peptide begegnet einem an vielen Stellen, und es ist nicht immer dasselbe gemeint:<\/p>\n<ul>\n<li>\n<p><strong>Kollagenpeptide<\/strong> sind ein Gemisch aus Bruchst\u00fccken unterschiedlicher L\u00e4nge. Sie entstehen, wenn Kollagen enzymatisch zerlegt wird (Hydrolysat), und werden als Lebensmittelzutat verwendet.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Kosmetikpeptide<\/strong> sind Inhaltsstoffe in Cremes und Seren.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Forschungspeptide<\/strong> sind definierte, meist synthetisch hergestellte Sequenzen mit bekannter Molek\u00fclmasse. Sie werden im Labor untersucht, und ihre Reinheit wird mit Analyseverfahren belegt.<\/p>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>Allen gemeinsam ist der Aufbau aus Aminos\u00e4uren. Zusammensetzung, Reinheit und Verwendung unterscheiden sich jedoch erheblich.<\/p>\n<h2 id=\"kurze-geschichte-der-peptidforschung\">Kurze Geschichte der Peptidforschung<\/h2>\n<p>1921 und 1922 wurde Insulin entdeckt und isoliert. Frederick Sanger kl\u00e4rte in den 1950er-Jahren dessen Aminos\u00e4uresequenz (51 Aminos\u00e4uren) auf und erhielt daf\u00fcr 1958 den Nobelpreis f\u00fcr Chemie. Vincent du Vigneaud bestimmte 1953 die Sequenz des Oxytocins und stellte es k\u00fcnstlich her, die erste Synthese eines Peptidhormons (Nobelpreis f\u00fcr Chemie 1955). Anfang der 1960er-Jahre entwickelte Bruce Merrifield die Festphasensynthese, die den Aufbau von Peptiden im Labor stark vereinfachte.<\/p>\n<h2 id=\"wie-werden-peptide-hergestellt-herstellung-und-lagerung\">Wie werden Peptide hergestellt? Herstellung und Lagerung<\/h2>\n<p>Das g\u00e4ngige Verfahren ist die Festphasensynthese. Sie wurde von Bruce Merrifield entwickelt, der daf\u00fcr 1984 den Nobelpreis f\u00fcr Chemie erhielt. Die erste Aminos\u00e4ure wird an einen festen Tr\u00e4ger gebunden, und die weiteren werden nacheinander angef\u00fcgt. Nach jedem Schritt werden Reste ausgewaschen. Am Ende wird das fertige Peptid vom Tr\u00e4ger gel\u00f6st und gereinigt.<\/p>\n<p>Zur Lagerung und zum Versand werden Peptide h\u00e4ufig gefriergetrocknet (lyophilisiert). Das Ergebnis ist ein wei\u00dfes Pulver, das stabiler ist als eine L\u00f6sung. Feuchtigkeit, W\u00e4rme, Licht und Sauerstoff k\u00f6nnen Peptide mit der Zeit abbauen. Deshalb gelten f\u00fcr gefriergetrocknete Peptide k\u00fchle, trockene und dunkle Lagerbedingungen. Mehr dazu im Tool <a href=\"\/en\/tools\/lagerung\/\">Peptide lagern<\/a>.<\/p>\n<h2 id=\"wie-wird-die-qualitaet-eines-peptids-geprueft\">Wie wird die Qualit\u00e4t eines Peptids gepr\u00fcft?<\/h2>\n<p>Zwei Verfahren stehen im Mittelpunkt:<\/p>\n<ul>\n<li>\n<p><strong>HPLC<\/strong> (Hochleistungs-Fl\u00fcssigkeitschromatographie) trennt das Peptid von Verunreinigungen. Der Anteil des Hauptpeaks gibt die Reinheit an.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Massenspektrometrie<\/strong> misst die Molek\u00fclmasse und best\u00e4tigt, dass es sich um das erwartete Molek\u00fcl handelt.<\/p>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>Beides zusammen ergibt ein Analysezertifikat (Certificate of Analysis, COA). Wie man einen solchen Bericht liest, erkl\u00e4rt unser Leitfaden <a href=\"\/en\/qualitaet-laborberichte\/\">Peptid-Laborberichte verstehen<\/a>.<\/p>\n<h2 id=\"peptide-im-labor-beispiele\">Peptide im Labor: Beispiele<\/h2>\n<p>Peptide sind eine gro\u00dfe Substanzklasse, deren Vertreter sich stark unterscheiden. Drei Beispiele aus unserem Wissensbereich:<\/p>\n<ul>\n<li>\n<p><a href=\"\/en\/wissen\/bpc-157\/\">BPC-157<\/a>, ein Pentadecapeptid mit 15 Aminos\u00e4uren<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><a href=\"\/en\/wissen\/ghk-cu\/\">GHK-Cu<\/a>, ein Tripeptid, das Kupfer bindet<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><a href=\"\/en\/wissen\/retatrutide\/\">Retatrutid<\/a>, ein Peptid, das an drei Rezeptoren untersucht wird<\/p>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p>Der Eintrag zu jeder Substanz enth\u00e4lt Struktur, Sequenz, Molek\u00fclmasse und den Stand der Forschung. Das aktuelle Sortiment steht unter <a href=\"\/en\/produkte\/\">Forschungspeptide ansehen<\/a>. F\u00fcr Berechnungen im Labor gibt es den <a href=\"\/en\/tools\/peptid-rechner\/\">Peptide Rechner<\/a>. Alle Produkte von Peptikon sind ausschlie\u00dflich f\u00fcr Forschungszwecke bestimmt.<\/p>\n<h2 id=\"mini-glossar\">Mini-Glossar<\/h2>\n<ul>\n<li>\n<p><strong>Aminos\u00e4ure:<\/strong> Baustein von Peptiden und Proteinen.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Peptidbindung:<\/strong> chemische Verbindung zwischen zwei Aminos\u00e4uren.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Sequenz:<\/strong> Reihenfolge der Aminos\u00e4uren in der Kette.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Dalton (Da):<\/strong> Ma\u00dfeinheit der Molek\u00fclmasse.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Lyophilisat:<\/strong> gefriergetrocknetes Material in Pulverform.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>Rekonstitution:<\/strong> Aufl\u00f6sen eines Lyophilisats in einem L\u00f6sungsmittel.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p><strong>COA:<\/strong> Analysezertifikat mit den Ergebnissen der Laborpr\u00fcfung.<\/p>\n<\/li>\n<\/ul>\n<h2 id=\"haeufige-fragen\">H\u00e4ufige Fragen<\/h2>\n<p><strong>Wie viele Aminos\u00e4uren hat ein Peptid?<\/strong><\/p>\n<p>In der Regel zwischen 2 und etwa 50. Die Grenze zum Protein ist nicht scharf.<\/p>\n<p><strong>Ist ein Peptid dasselbe wie ein Protein?<\/strong><\/p>\n<p>Nein. Beide bestehen aus Aminos\u00e4uren. Proteine sind l\u00e4nger und meist fest gefaltet, Peptide sind k\u00fcrzer.<\/p>\n<p><strong>Was bedeutet lyophilisiert?<\/strong><\/p>\n<p>Gefriergetrocknet. Dem Peptid wird in gefrorenem Zustand das Wasser entzogen. Zur\u00fcck bleibt ein stabiles Pulver.<\/p>\n<p><strong>Woran erkennt man die Reinheit eines Peptids?<\/strong><\/p>\n<p>An der HPLC-Analyse. Sie zeigt, welcher Anteil der Probe das gew\u00fcnschte Peptid ist. Die Massenspektrometrie best\u00e4tigt zus\u00e4tzlich die Identit\u00e4t.<\/p>\n<p><strong>Was machen Peptide im K\u00f6rper?<\/strong><\/p>\n<p>Nat\u00fcrliche Peptide dienen im K\u00f6rper unter anderem als Hormone und Botenstoffe, etwa Insulin und Glucagon im Zuckerstoffwechsel.<\/p>\n<p><strong>Sind Peptide dasselbe wie Aminos\u00e4uren?<\/strong><\/p>\n<p>Nein. Peptide bestehen aus mehreren miteinander verbundenen Aminos\u00e4uren. Eine einzelne Aminos\u00e4ure ist kein Peptid.<\/p>\n<p><strong>Sind Peptide Steroide?<\/strong><\/p>\n<p>Nein. Steroide haben ein Grundger\u00fcst aus vier Kohlenstoffringen, Peptide sind Ketten aus Aminos\u00e4uren. Es sind unterschiedliche Stoffklassen.<\/p>\n<p><strong>Sind Peptide gef\u00e4hrlich?<\/strong><\/p>\n<p>Das l\u00e4sst sich nicht pauschal beantworten, weil die Substanzklasse sehr gro\u00df ist. Entscheidend sind die einzelne Substanz, ihre Qualit\u00e4t und die Datenlage. Die Produkte von Peptikon sind ausschlie\u00dflich f\u00fcr Forschungszwecke bestimmt.<\/p>\n<p><strong>Was ist eine Peptidbindung?<\/strong><\/p>\n<p>Die chemische Verbindung zwischen zwei Aminos\u00e4uren. Sie entsteht, wenn die Carboxylgruppe der einen mit der Aminogruppe der anderen reagiert und dabei Wasser abgespalten wird.<\/p>\n<h2 id=\"quellen\">Quellen<\/h2>\n<p>Die Literaturangaben stammen unver\u00e4ndert aus den Datens\u00e4tzen von Europe PMC (Stand 8.10.2026).<\/p>\n<p><strong>Fachliteratur<\/strong><\/p>\n<ul>\n<li>\n<p>Sanger F, Tuppy H. The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. I. The identification of lower peptides from partial hydrolysates. Biochem J. 1951;49(4):463-481. DOI: <a href=\"https:\/\/doi.org\/10.1042\/bj0490463\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">10.1042\/bj0490463<\/a>. PMID: <a href=\"https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/14886310\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">14886310<\/a>.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p>Sanger F, Thompson EO. The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. I. The identification of lower peptides from partial hydrolysates. Biochem J. 1953;53(3):353-366. DOI: <a href=\"https:\/\/doi.org\/10.1042\/bj0530353\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">10.1042\/bj0530353<\/a>. PMID: <a href=\"https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/13032078\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">13032078<\/a>.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p>Du Vigneaud V, Ressler C, Trippett S. The sequence of amino acids in oxytocin, with a proposal for the structure of oxytocin. J Biol Chem. 1953;205(2):949-957. DOI: <a href=\"https:\/\/doi.org\/10.1016\/S0021-9258(18)49238-1\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">10.1016\/s0021-9258(18)49238-1<\/a>. PMID: <a href=\"https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/13129273\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">13129273<\/a>.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p>Merrifield RB. Solid Phase Peptide Synthesis. I. The Synthesis of a Tetrapeptide. J Am Chem Soc. 1963;85(14):2149-2154. DOI: <a href=\"https:\/\/doi.org\/10.1021\/ja00897a025\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">10.1021\/ja00897a025<\/a>.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p>Fosgerau K, Hoffmann T. Peptide therapeutics: current status and future directions. Drug Discov Today. 2015;20(1):122-128. DOI: <a href=\"https:\/\/doi.org\/10.1016\/j.drudis.2014.10.003\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">10.1016\/j.drudis.2014.10.003<\/a>. PMID: <a href=\"https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/25450771\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">25450771<\/a>.<\/p>\n<\/li>\n<\/ul>\n<p><strong>Datenbanken und weiterf\u00fchrende Seiten<\/strong><\/p>\n<ul>\n<li>\n<p>Aminos\u00e4urezahlen: UniProt, Eintr\u00e4ge <a href=\"https:\/\/www.uniprot.org\/uniprotkb\/P01308\/entry\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">P01308 (Insulin)<\/a>, <a href=\"https:\/\/www.uniprot.org\/uniprotkb\/P01275\/entry\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">P01275 (Glucagon)<\/a>, <a href=\"https:\/\/www.uniprot.org\/uniprotkb\/P01178\/entry\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">P01178 (Oxytocin)<\/a>.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p>Nobelpreise: <a href=\"https:\/\/www.nobelprize.org\/prizes\/chemistry\/1958\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">Chemie 1958 (Sanger)<\/a>, <a href=\"https:\/\/www.nobelprize.org\/prizes\/chemistry\/1955\/vigneaud\/facts\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">Chemie 1955 (du Vigneaud)<\/a>, <a href=\"https:\/\/www.nobelprize.org\/prizes\/chemistry\/1984\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">Chemie 1984 (Merrifield)<\/a>.<\/p>\n<\/li>\n<li>\n<p>Peptidtheorie von Fischer und Hofmeister (1902): <a href=\"https:\/\/www.britannica.com\/biography\/Emil-Fischer\" target=\"_blank\" rel=\"noopener nofollow\">Britannica, Emil Fischer<\/a>.<\/p>\n<\/li>\n<\/ul>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Was sind Peptide einfach erkl\u00e4rt: Aufbau aus Aminos\u00e4uren, Unterschied zu Proteinen, Peptidbindung, Herstellung und Qualit\u00e4tspr\u00fcfung.<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"closed","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"page_builder":"","footnotes":""},"categories":[62],"tags":[],"class_list":["post-198","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-fachartikel"],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/198","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/wp-json\/wp\/v2\/users\/1"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=198"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/198\/revisions"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=198"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=198"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/creative.mo-advertising.com\/en\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=198"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}